Lieze Agten, Kevin Broux, Michiel Ghesquiere en Eva Van Baelen
Aangezien een posterbeurs dit jaar helaas geen optie was hebben wij voor deze editie van SRA de vragen reeds gesteld voor u. Hier onder kan u de antwoorden lezen van Lieze, Kevin, Michiel en Eva op deze vragen. Daarna kan u, op basis van deze antwoorden en de poster, uw stem uitbrengen via onderstaande link. Opgelet, dit kan maar één keer! De winnaar van de prijs voor beste bachelorproef 2020 zal verkozen worden op basis van uw stem (het publiek) en op basis van de beoordeling van de vakjury. Het stemformulier is open tot vrijdag 18 december 23u59.
https://kuleuven.eu.qualtrics.com/jfe/form/SV_eXUH7dLMNqAlftr
Waarom is je onderzoek relevant voor de maatschappij?
Dit onderzoek bestudeerde het gedrag van proteïne aggregaten die tot stand komen als stressrespons in Escherichia coli cellen. We gingen op zoek naar de eventuele achterliggende mechanismen van aggregaatvorming en onderzochten hoe de cel met aggregaten omgaat. Aangezien de mechanismen die instaan voor kwaliteitsbewaking van proteïnen sterk geconserveerd zijn tussen pro- en eukaryote cellen, kunnen we veel opsteken van de makkelijker te manipuleren en analyseren bacteriële modelsystemen. Dit zal op zijn beurt helpen om de rol van proteïne aggregatie in belangrijke neurodegeneratieve ziektes zoals Alzheimer en Parkinson beter te begrijpen in de mens, maar kan ook een blik werpen op de positieve effecten die proteïne aggregaten (weliswaar in lagere organismen) kunnen hebben.
Als jullie een miljoen euro zouden krijgen, wat zouden jullie ermee doen om jullie onderzoek naar een hoger niveau te brengen?
Graag zouden we experimenteren met extra stresscondities zoals antibiotica (waarvan er vele inspelen op bacteriële eiwitsynthese), zware metalen (cadmiumchloride) of oxidatieve stressen (waterstofperoxide). Zo kunnen verbanden worden blootgelegd tussen verschillende stresscondities en het bijhorende aggregaat gedrag in de cel. Deze chemicaliën hebben echter duurdere voorzorgsmaatregelen nodig. Ook willen we ons modelsysteem benaderen met zowel time-lapse fluorescentiemicroscopie, om de stabiliteit, migratie, afbraak en overerving van proteïne aggregaten op te volgen, als proteomics om te kijken naar de eiwitsamenstelling van de aggregaten. Een laatste
belangrijke stap is dan de uitbreiding naar eukaryote micro-organismen zoals gist, en daarna zelfs naar dierlijke cellen en menselijke weefsels, om meer inzicht te krijgen in de reeds besproken neurodegeneratieve ziektes.
Als jullie terug zouden kunnen gaan in de tijd, wat zouden jullie anders doen in jullie onderzoek?
Wegens het Coronavirus werd ons onderzoek in het laboratorium helaas beperkt en werd het vooral een in silico experiment. Oorspronkelijk zouden we een directed evolution experiment uitvoeren, waarbij we E. coli cellen dagelijks zouden blootstellen aan eenzelfde stress. Na enkele weken zouden de lokalisatie van de proteïne aggregaten en het genoom van de bekomen mutanten worden onderzocht om zo te achterhalen hoe de cellen zich aanpassen aan de stress. Dit experiment had informatie kunnen opleveren over het intracellulaire management m.b.t. proteïne aggregatie. Daarnaast konden de duur en intensiteit van de stresscondities op voorhand gevarieerd worden om het experiment te optimaliseren voor een goede en duidelijke analyse. Bovendien hadden we het onderzoek graag statistisch relevanter gemaakt door het meermaals te herhalen.